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Analyse des anomalies induite par la β-amyloïde sur Structure de caillot de fibrine par spectroscopie et microscopie électronique à balayage
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Analysis of β-Amyloid-induced Abnormalities on Fibrin Clot Structure by Spectroscopy and Scanning Electron Microscopy
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Analyse des anomalies induite par la β-amyloïde sur Structure de caillot de fibrine par spectroscopie et microscopie électronique à balayage

DOI:
10.3791/58475-v

•

06:27 min

•

November 30, 2018

•

, , , , ,
1Patricia and John Rosenwald Laboratory of Neurobiology and Genetics,Rockefeller University, 2Electron Microscopy Resource Center,Rockefeller University

Chapters

  • 00:04Title
  • 01:00Clot Turbidity Assay and Scanning Electron Microscopy
  • 04:11Results: Representative In Vitro Fibrin Clot Formation Analyses
  • 05:54Conclusion

Summary

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Présentées ici sont deux méthodes qui peuvent être utilisés individuellement ou en combinaison pour analyser l’effet de la protéine bêta-amyloïde sur structure de caillot de fibrine. Inclus est un protocole créant un caillot de fibrine in vitro , suivie de turbidité de caillot et la microscopie électronique à balayage méthodes.

Tags

β-AmyloidFibrin ClotScanning Electron MicroscopyTurbidity AssayFibrinogenThrombinClot StructureProtein InteractionsInhibitors

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