يتم تجميع عدة أنواع من البروتينات، بما في ذلك السيتوكينات وعوامل النمو، في أسر أعضاؤها مشاركة هياكل ثلاثية الأبعاد مشابهة ولكن غالباً ما يمارس الوظائف البيولوجية المتميزة^1،2. هذا التنوع الوظيفي هو عادة نتيجة للفروق الصغيرة في تكوين الأحماض الأمينية داخل المواقع النشطة للجزيء³. تحديد هذه المواقع والمحددات الوظيفية لا فقط تقدم أفكاراً قيمة تطورية بل أيضا لتصميم أكثر تحديداً يضع ومثبطات⁴. ومع ذلك، عدد كبير من الاختلافات في تكوين بقايا كثيرا ما وجدت بين البروتينات المرتبطة هيكلياً تعقيد هذه المهمة. على الرغم من أن تشييد المكتبات الكبيرة التي تحتوي على مئات طفرات في الوقت الحاضر ممكناً، تقييم كل الاختلاف بقايا واحد ولا تزال مجموعات منهم صعبة وتستغرق وقتاً طويلاً جهد⁵.

تقنيات تقييم أهمية الوظيفية لمناطق كبيرة من البروتين ذات قيمة للحد من العدد البقايا المحتملة إلى الإدارة رقم⁶وهكذا. وقد البروتينات مبتوراً النهج الأكثر استخداماً لمعالجة هذه القضية. وبناء على ذلك، تعتبر مناطق ذات الصلة الوظيفية إذا تأثرت بحذف المنطقة خاصة^7،،من⁸⁹وظيفة البروتين قيد الدراسة. ومع ذلك، قيداً رئيسيا لهذا الأسلوب أن الحذف يمكن أن تؤثر على هيكل الثانوية للبروتين، مما يؤدي إلى ميسفولدينج والتجميع وعدم القدرة على دراسة المنطقة المقصودة. مثال جيد هو نسخة مقتطعة من oncostatin سيتوكين M (OSM)، الذي درس حذف داخلية أكبر من بقايا 7 أسفرت عن تجمعات متحولة لا يمكن زيادة¹⁰.

ويشكل توليد بروتينات تشيميريك نهج البديلة والمبتكرة التي تسمح بتحليل مناطق أكبر من البروتين. والهدف من هذا الأسلوب تبادل المناطق ذات الاهتمام في بروتين بتسلسل يتصل هيكلياً في بروتين آخر، بغية تقييم مساهمة الفروع حل محل للوظائف البيولوجية المحددة. يستخدم على نطاق واسع في مجال إشارات مستقبلات لتحديد المجالات الوظيفية^11،12، البروتينات تشيميريك مفيدة بشكل خاص لدراسة البروتين الأسر مع القليل من الأحماض الأمينية الهوية لكن الهيكل الثانوي المصانة. يمكن العثور على أمثلة المناسبة في الفئة من انترلوكين-6 السيتوكينات (إيل-6) نوع، كعامل نيوروتروفيك انترلوكين-6 والهدبيه (6% تسلسل الهوية)¹³ أو اللوكيميا العوامل المثبطة (LIF) و OSM (هوية 20%)⁶، الذي ويستند اتباع البروتوكول.