由于越来越多地使用黄金数的应用，如电子，催化剂，生物传感器，或医疗器械，这种贵金属的需求增长在过去几年的时间内^6-9。黄金以及许多其他的贵金属和重金属释放到环境中，通过工业废水稀的浓度，通过采矿活动，以及废物处理^7,8,10，虽然大多数环境的污染较重或贵金属是一个持续的过程主要是由于科技活动。这导致自然生态系统的一个显著干扰并且可能潜在地威胁人类健康^9。了解这些负面结果促进寻求新的技术来去除污染的生态系统和改善金属的工业废水回收金属。像沉淀或离子交换行之有效的物理 – 化学方法不是那么有效，尤其是在高LY稀释溶液^7,8,11。生物吸附，无论是与活的或死的生物质，是污水处理^10,12有吸引力的选择。使用这样的生物材料可以减少有毒化学品的消耗量。许多微生物已经描述累积或固定金属。例如，Lysinibacillus球形的细胞（L.球形 ）JG-A12显示高结合能力的贵金属，例如，钯（Ⅱ），铂（II），金（III）和其他有毒金属如铅（II）的或^{U（Ⅵ）4,13，} 巨大芽孢杆菌的为铬^（VI）14细胞， 酿酒酵母的铂（II）和Pd（II）的^15，和小球藻俗为金细胞（Ⅲ）和^{U（Ⅵ）16 17。}以前金属如金的结合（Ⅲ），钯（Ⅱ），和Pt（II）中也已报道了脱硫脱硫弧菌 ¹⁸和L.球形 JG-B53 ^19,20。然而，没有人升微生物结合大量的金属及其应用为吸附材料有限^12,21。此外，金属结合能力取决于不同的参数，例如，细胞组合物中，所用的生物成分或环境和实验条件（pH，离子强度，温度等）。分离的细胞壁片段^22,23的研究，如膜脂质，肽聚糖，蛋白质，或其它部件，有助于理解该金属结合复合构成的全细胞^8,21的处理。

该电池组件在这项研究集中于有S层蛋白。 S-层蛋白是许多细菌和古细菌的外细胞膜的部分，它们构成约15 – 20％的这些微生物的总蛋白质量的。作为第一接口的环境中，这些细胞的化合物强烈地影响细菌吸着性质^3。 S-层蛋白分子量范围从40到几百kDa的的是在细胞内产生的，但外被组装在那里他们能够形成层上的脂膜或聚合细胞壁成分。一旦分离，几乎所有的S-层蛋白质具有的固有属性自发自组装在悬浮液中，在界面处，或在表面上形成的平面的或管状结构^3。蛋白质单层的厚度取决于细菌，是一个范围为5内- 25纳米^24。在一般情况下，所形成的S-层蛋白结构可具有一倾斜（P1或P2），正方形（P4），或六边形（P3或P6）对称性为2.5晶格常数至35nm ^3,24。晶格的形成似乎是在许多情况下，依赖于二价阳离子和主要对Ca ^{2+ 25,26，拉夫，J。等。 S层基纳米复合材料为在基于蛋白质的工程化纳米结构的工业应用。 （编辑蒂亚娜Z.树丛和Aitziber L. Cortajarena）（施普林格，2}016（提交））。尽管如此，完整的反应级联，尤其是二价阳离子如Ca ^{2+和Mg 2+}单体折叠，单体-单体相互作用，晶格的形成，和不同的金属的作用，仍然没有完全了解。

革兰氏阳性菌株L.球形 JG-B53 ^27（从后新的进化分类球形芽孢杆菌改名），从铀矿开采废料堆“哈伯兰”（约汉格奥尔根斯塔特，萨克森，德国^）4,28,29隔离。其功能S-层蛋白（SLP1）具有一个正方形晶格，116 kDa的³⁰的分子量，并在活细菌细胞³¹的厚度≈10纳米。在以往的研究中， 在体外形成一个封闭的和稳定的蛋白质层的厚度为约10nm，在不到10分钟¹⁹达到了。相关应变L.球形 JG-A12，还从“哈伯兰”桩一个分离物，具有高的金属结合能力和其分离的S层蛋白已经显示出对等贵金属的Au具有高的化学和机械稳定性和良好的吸附速率（Ⅲ），铂（II），和Pd（II）的^4,32,33。这种贵金属的结合是或多或少特异于一些金属和取决于官能团的聚合物的外和内表面蛋白，并在其孔中，离子强度的可用性，和pH值。由蛋白质有关的官能团为金属相互作用是COOH-，NH _{2 – ，OH} – _，PO 4 _– ，SO 4 – ， – SO-和。原则上，金属结合的能力打开了广泛的应用， ^{拉夫，J。等光谱} 。 ^{S层基纳米复合材料为在基于蛋白质的工程化纳米结构的工业应用。 （编辑蒂亚娜Z.树丛和Aitziber L. Cortajarena）（施普林格2016（提交））。} 例如，作为用于去除或回收biosorptive组件溶解有毒或有价金属，合成或定期结构的金属纳米颗粒（纳米颗粒）的催化，以及其他生物工程材料，如生物传感层^3,5,18,33的定义沉积模板。规则排列的NP阵列状的Au（0）-nps可用于主要应用范围从分子电子学和生物传感器，超高密度存储设备，和催化剂对CO氧化^34-37。这样的应用程序以及这些材料的智能设计的发展，就必须的基本金属绑定机制有了更深的了解。

一个先决条件，例如生物基材料的发展是可靠的实施的生物分子和技术表面^38,39之间的界面层的。例如，聚电解质组装有层-层（层层）技术^40,41已被用作用于S层蛋白³⁹的重结晶的界面层</SUP>。这样的接口提供了一个比较简单的方法，可重复和定量的方式进行蛋白质涂层。通过进行不同的实验有和没有修改与粘合剂的启动子，有可能做出关于涂层动力学，稳定性层，以及金属与生物分子^{19,42，拉夫，J。等人}的相互作用^的语句。 ^{S层基纳米复合材料为在基于蛋白质的工程化纳米结构的工业应用。 （编辑蒂亚娜Z.树丛和Aitziber L. Cortajarena）（施普林格，2016年（提交））。}然而，蛋白质的吸附和蛋白质表面相互作用的复杂的机制尚未完全了解。特别是在构象，图案方向和涂层密度信息仍下落不明。

石英晶体微量天平耗散监测（QCM-D）的技术已引起关注，在近年来作为用于研究蛋白质的吸附，涂层动力学的工具，和相互作用的亲正如事实上纳米尺度^19,43-45。此技术允许质量吸附在实时的详细检测，并且可以作为对蛋白质晶格^{19,20,42,46-48}蛋白自组装过程和功能分子偶合的一个指标。另外，QCM-D测量开来研究金属的互动过程与天然生物条件下，蛋白质层的可能性。在最近的研究中，在S-层蛋白质的与选定的金属，如铕的相互作用（Ⅲ），金（Ⅲ），钯（Ⅱ），和Pt（II）中已研究了的QCM-D ^19,20。吸附的蛋白质层可以作为革兰氏阳性细菌的细胞壁的简化模型。这种单一组分的研究有助于金属的相互作用有更深的了解。然而，仅仅QCM-D实验不允许有关表面结构和金属蛋白的影响报表。其它技术是必需的，以获得这样的信息。一个POS上的结构特性sibility用于成像的生物纳米结构和获取信息是原子力显微镜（AFM）。

所呈现的研究的目的是调查的金（Au（III）和Au（0）-nps）到S层蛋白质的吸附，在L的特定SLP1 球形 JG-B53。 5.0使用ICP-MS和使用QCM-D固定的S-层 – 悬浮的蛋白质上一批规模2.0的pH范围内进行了实验。此外，关于晶格稳定性金属盐溶液的影响进行了研究与随后AFM研究中。这些技术的组合，有助于更好地理解在体外金属的相互作用过程中为更多地了解关于结合特定金属的亲和力对整个细菌细胞活动的工具。这些知识不仅是适用的过滤材料的发展为金属环保的回收和再保护的关键源^49，同时也为高度有序的金属纳米颗粒关于各种技术应用的阵列的发展。