Back to chapter

10.5:

Termination of Translation

JoVE 核
Cell Biology
需要订阅 JoVE 才能查看此.  登录或开始免费试用。
JoVE 核 Cell Biology
Termination of Translation

Languages

分享

как только мРНК транслирована, рибосоме необходимо отмежеваться от РНК и высвободить новую полипептидную цепь. Трансляция прекращается, когда стоп-кодон UAA, UAG или UGA-обнаружен. Не существует комплементарных тРНК, которые соответствуют стоп-кодонам.Вместо этого, когда стоп-кодон расположен в позиции А рибосомы, это распознается белками, назваемыми факторами релиза-RF1 или RF2. Это связывание заставляет фермент пептидилтрансферазы в рибосоме катализировать добавление молекулы воды вместо амино кислоту к пептидилу тРНК. В результате, в P-сайте аминокислота отделяется от тРНК, высвобождая только что сформированный полипептид в цитоплазму.Далее третий релиз-фактор, RF3, привязанный к GDP, присоединяется к рибосоме. На рибосоме, RF3 заменяет GDP на GTP. Эта замена приводит к изменению конформации у RF3, которая инициирует диссоциацию RF1 и RF2 от рибосомы.Затем, RF3 катализирует GTP-гидролиз, который позволяет рибосомальным субъединицам диссоциировать друг от друга и от мРНК. Разобранные рибосомальные субъединицы, привязанные к инициатору тРНК, теперь могут присоединиться к новой мРНК для очередного раунда трансляции.

10.5:

Termination of Translation

Большая субъединица рибосомы обладает несколькими важными структурами, необходимыми для трансляции. К ним относятся пептидилтрансферазный центр (ПТЦ), который является местом, где образуется пептидная связь, и большая внутренняя заполненная водой трубка, через которую движется возникающий полипептид. Эта последняя структура называется туннелем выхода пептида, и она начинается в ПТЦ и пронизывает тело большой субъединицы рибосомы. Во время трансляции, когда синтезируется возникающая полипептидная цепь, она проходит через туннель выхода пептида. Затем выходит на стороне, погруженной в растворитель, где пептидная цепь впоследствии сворачивается в белок.

Этот туннель, образованный рибосомной 23S РНК, создает большую гидрофильную поверхность, содержащую крошечные гидрофобные участки. Размеры туннеля (приблизительно 10 нм × 1,5 нм) позволяют разместить растущие неструктурированные полипептидные цепи, а также молекулы растворителя. Внутренняя часть туннеля выхода пептида не комплементарна ни одному пептиду. Следовательно, полипептидная цепь не “прилипает” к стенкам и может легко пройти сквозь них. Как только она достигает места в туннеле выхода, где достаточно пространства, возникающая пептидная цепь начинает сворачиваться и может успешно образовывать некоторые α-спиральные области. Однако большая часть сворачивания белка происходит, когда полипептид выходит из рибосомы.

Suggested Reading

  1. Alberts, Bruce. "Molecular Biology of the Cell." (2016), Pgs 348-349.
  2. Voss, N. R., M. Gerstein, T. A. Steitz, and P. B. Moore. "The geometry of the ribosomal polypeptide exit tunnel." Journal of molecular biology 360, no. 4 (2006): 893-906.
  3. Kudva, Renuka, Pengfei Tian, Fátima Pardo-Avila, Marta Carroni, Robert B. Best, Harris D. Bernstein, and Gunnar Von Heijne. "The shape of the bacterial ribosome exit tunnel affects cotranslational protein folding." Elife 7 (2018): e36326.