Пептидная связь ковалентно соединяет аминокислоты через дегидратацию. Одна из аминокислотных карбоксильных групп и другая аминокислотная группа объединяются, высвобождая молекулу воды. Результатом является пептидная связь. Продукты, которые формируют такие связи, являются пептидами. По мере того как все больше аминокислот присоединяются к этой растущей цепи, получиющаяся цепь является полипептидом. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец имеет N-клемму, или аминоклемму, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу — C- или карбоксил-клемму. В то время как термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически является полимерином аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептидов или полипептидов, которые объединились вместе и часто связывали непептидные протезы, отчетливая форма и уникальную функцию.
Химия пептидных связей
Пептидная связь имеет жесткую плоскую структуру из-за резонанса. Этот резонанс включает в себя разделение электронов между двумя связями, присутствующими в карбонильной группе, и пептидной связью между углеродом и азотом, которая является одной связью. Это приводит к увеличению длины двойной связи и уменьшению длины одиночной связи с ожидаемой длины при отсутствии резонанса.
Пептидные связи могут возникать в двух возможных конформациях: снг и транс. В конфигурации снг альфа-углемоль обеих аминокислот, связанных пептидной связью, находятся на одной стороне связи; а в транс-конфигурации альфа-углемоль двух аминокислот, связанных пептидной связью, находятся на противоположных сторонах связи. Конфигурация снг обычно возникает, когда proline вносит свою аминогруппу в формирование связей; однако только около 10% пролиний предшествуют связьм снг.
Вращение вокруг пептидных связей невозможно из-за его жесткой структуры. Однако вращение может происходить вокруг связей, которые связывают альфа-углерод с атомами азота и углерода, соответственно.
Этот текст был адаптирован из Openstax, Biology 2e, Глава 3.4: Белки.
