Proteinler, peptit bağlarıyla bağlanan ve 3 boyutlu bir yapıda katlanan amino asit zincirleridir. Ayrı ayrı amino asit rezidülerinin yan zincirleri, amino asit rezidüleri arasındaki etkileşimleri ve nihayetinde proteinin katlanmasını belirler. Uzunluğa ve yapısal karmaşıklığa bağlı olarak, amino asit rezidü zincirleri oligopeptidler, polipeptidler veya proteinler olarak sınıflandırılır.
Bir amino asit, bir karboksil (– COOH) ve ⍺—karbon olan aynı karbon atomuna, bağlı bir amino grubu (–NH2) içeren bir moleküldür. Amino asidin kimliği, genellikle R grubu olarak adlandırılan yan zinciri veya yan rezidüsü ile belirlenir. En basit amino asit, kalıntının tek bir hidrojen atomu olduğu glisindir. Diğer amino asitler daha karmaşık yan zincirler taşır. Yan zincir, amino asidin kimyasal özelliklerini belirler. Örneğin, suyu çekebilir veya itebilir (hidrofilik veya hidrofobik), negatif bir yük taşıyabilir (asidik) veya hidrojen bağları (polar) oluşturabilir.
Bilinen tüm amino asitlerden yalnızca 21’i ökaryotlarda protein oluşturmak için kullanılır (genetik kod bunlardan yalnızca 20’sini kodlar). Amino asitler, üç harfli (örneğin, Gly, Val, Pro) veya tek harfli bir kod (örneğin, G, V, P) kullanılarak kısaltılır. Doğrusal amino asit rezidü zinciri, proteinin omurgasını oluşturur. Bir uçtaki serbest amino grubu N—terminali olarak adlandırılırken, diğer uçtaki serbest karboksil grubu C—terminalini oluşturur. Yan zincirlerin kimyasal özellikleri, birbirleriyle ve polar su molekülleri ile etkileşime girdiklerinde proteinin nihai yapısını büyük ölçüde belirler.
Bir polipeptit oluşturmak için amino asitler, peptit bağlarıyla birbirine bağlanır. Bir amino asidin amino grubu (–NH2 grubu) ile bitişik amino asidin karboksil grubu (– COOH) arasında peptit bağları oluşur. Proteinler dehidrasyon sentezi ile oluşturulur. Her su molekülü, iki amino asidin bağlanması sırasında oluşur. Ortaya çıkan kovalent bağ, bir peptit bağıdır.
Amino asitlerin hem bazik hem de asidik bir grubu vardır. Bu nedenle, bir baz (hidrojen iyonu alıcısı) veya bir asit (hidrojen iyonu vericisi) olarak hareket edebilirler. Kimyasal özellik, çevreleyen ortamın pH’ına bağlıdır. Düşük pH’ta (örneğin, pH 2) hem karboksil hem de amino grupları protonlanır (–NH 3 , –COOH), bu nedenle amino asit bir baz görevi görür. Alkalin bir pH’ta (ör. pH 13), hem karboksil hem de amino grupları protonsuzlaştırılır (– NH 2 , –COO — ) ve amino asit, bir asit gibi davranır. Nötr bir pH’ta (yani, çoğu fizyolojik ortam, ~pH 7.4), amino grubu protonlanır (–NH 3 ) ve karboksil grubu protonsuzlaştırılır (–COO — ), hem pozitif hem de negatif yüklü bir molekül olan bir zwitteriyona yol açar. Fizyolojik pH’daki bu kimyasal özellikler, daha karmaşık protein yapılarının oluşumuna katkıda bulunan hidrojen bağları oluşturmak için gereklidir.
Polipeptitler, amino asit zincirleridir. 20’den az amino asit içeren polipeptitler, oligopeptitler veya basitçe peptitler olarak da adlandırılır. Bir polipeptit zinciri, spesifik hücresel işlevini yerine getirmeye hazır olduğu üç boyutlu bir yapı olarak katlandığında protein olarak adlandırılır.
Karbonhidratlar, nükleik asitler ve lipitlerle birlikte proteinler, yaşamın temel yapı taşlarıdır. Proteinler, bileşimlerinde ve dolayısıyla işlevlerinde muazzam bir çeşitlilik sergiler. Diğer işlevlerinin yanı sıra, bir hücreye yapı sağlarlar (örn., Kolajen şeklinde), harekete izin verirler (örn., Kaslarda aktin ve miyozin), reaksiyonları katalize ederler (enzimler), molekülleri hücre zarından geçirirler ve omurgalıları istilacılara karşı korurlar (antikorlar).
